淀粉样纤维（amyloid fibrils）是一类由蛋白质或多肽自组装形成的高度有序的聚集体结构，其最早被发现在不同神经退行性疾病（如阿尔茨海默病及帕金森病等）患者的脑中存在并与疾病的发生发展密切相关。近年来，研究发现多种可食用植物来源的蛋白质同样具有形成淀粉样纤维聚集体的能力^{[1, 2]}。植物种子储存蛋白含量丰富，是植物食品中的重要蛋白资源。已有研究提示，部分种子储存蛋白具有形成淀粉样纤维的能力，但不同种子储存蛋白的成纤能力是否存在差异、复杂环境因素（如温度及酸碱性等）如何影响其淀粉样组装，以及最终形成的淀粉样纤维具有什么样的原子结构特征，仍缺乏系统认识^[3]。

近日，中国科学院上海有机化学研究所生物与化学交叉研究中心刘聪团队与上海交通大学自动化与感知学院代彬团队合作在Nature Communications上发表题为“Structural Basis of Amyloid Fibril Assembly by Plant Seed Storage Proteins”的研究论文。该研究系统比较了燕麦、大豆和水稻三类植物种子储存蛋白的淀粉样纤维形成行为，并进一步解析了燕麦球蛋白纤维聚集体的高分辨率电镜结构，为理解植物来源蛋白的淀粉样组装分子机制提供了全新的视角。

研究团队首先比较了不同植物种子及其主要储存蛋白的成纤行为。结果显示，在特定的酸性和高温条件下，多种植物来源储存蛋白均能够形成具有典型淀粉样特征的纤维结构，但不同来源蛋白之间表现出明显不同的组装行为。其中，燕麦球蛋白和水稻谷蛋白在纯化蛋白及完整种子体系中均表现出较强的成纤能力，而大豆球蛋白主要在纯化体系中形成纤维，提示复杂种子环境会影响其组装行为。

图1：不同植物种子储存蛋白的淀粉样纤维形成与形貌表征

进一步以燕麦球蛋白纤维为研究对象，研究团队利用冷冻电镜以3.88 Å的高分辨率解析了其结构。结果显示，燕麦球蛋白纤维形成紧凑的近三角形核心，并具有近似三重对称特征，其稳定性主要由疏水及芳香残基堆积共同维持。该结果从分子层面揭示了植物种子储存蛋白形成稳定淀粉样纤维的结构基础。

图2：燕麦球蛋白淀粉样纤维的高分辨率结构

研究团队进一步考察植物来源纤维是否会影响疾病相关蛋白的聚集。体外实验显示，燕麦球蛋白纤维能够明显促进α-突触核蛋白聚集，对FUS低复杂度结构域仅产生较弱的促进作用，而对TDP-43低复杂度结构域未观察到可检测的影响。相比之下，大豆球蛋白和水稻谷蛋白纤维对这些底物的作用很小或可忽略。燕麦球蛋白纤维对α-突触核蛋白聚集的促进作用，表明燕麦球蛋白纤维本身具有选择性异源蛋白播种活性。

但需要特别指出的是，本研究的成纤条件为 pH 2、85°C 并持续约10-12小时，不能等同于一般日常烹饪。异源播种结果来自体外实验，尚未回答纤维能否经受消化、进入组织或在体内接触α-突触核蛋白。因此，当前结果提示的是需要进一步验证的潜在病理相关活性，不能直接解释为日常摄入会增加神经退行性疾病风险。

综上，本研究将淀粉样纤维的高分辨率结构研究从传统上广受关注的病理性蛋白拓展至植物种子储存蛋白体系，揭示了植物来源蛋白同样能够组装形成高度有序的淀粉样结构，为理解植物及食品来源蛋白的自组装规律提供了新的结构学视角，同时也提示了不同来源、具有不同生物学活性的蛋白聚集体之间发生潜在相互作用的可能性，为相关研究提供了新的思路。

本研究由中国科学院上海有机化学研究所生物与化学交叉研究中心刘聪研究员和上海交通大学自动化与感知学院代彬副教授担任共同通讯作者。上海交通大学自动化与感知学院博士生张艺铃和中国科学院上海有机化学研究所生物与化学交叉研究中心博士后李丹妮为本文共同第一作者。本研究得到了国家自然科学基金委、上海尚思自然科学研究院、以及上海市科学技术委员会的支持。

原文链接：

https://www.nature.com/articles/s41467-026-76001-9

参考文献

[1] CAO Y, MEZZENGA R. Food protein amyloid fibrils: Origin, structure, formation, characterization, applications and health implications [J]. Adv Colloid Interface Sci, 2019, 269: 334-356.

[2] LIANG Y, ZHANG P, LIU M, et al. Plant-based protein amyloid fibrils: Origins, formation, extraction, applications, and safety [J]. Food Chem, 2025, 469: 142559.

[3] LIU Y, CHEN L Y, WU S Z, et al. Recent progress of plant protein-based amyloid-like nanofibrils [J]. Food Hydrocolloids, 2025, 160: 110749.